Cosa sono gli inibitori enzimatici (competitivi e non competitivi)?

Cosa sono gli inibitori enzimatici (competitivi e non competitivi)?
Anonim

Risposta:

Inibire la funzione degli enzimi diventa quindi inattivo o riduce la sua efficienza.

Spiegazione:

Inibitori competitivi sono molecole che sono molto simili al substrato naturale degli enzimi e quindi competono per il sito attivo. Di conseguenza, l'inibitore si lega al sito attivo e rimane il loro, impedendo ulteriori reazioni.

L'enzima può reagire con l'inibitore e rilasciare i prodotti come di solito fare al suo substrato, quindi l'inibitore e il substrato competono per il sito attivo.

Non competitivo gli inibitori si legano a un sito allosterico dell'enzima (un sito sull'enzima che non è quello attivo). Ciò provoca un cambiamento conformazionale della proteina, distorcendo il sito attivo e quindi non è in grado di legare il substrato. Finché l'inibitore non competitivo è legato, l'enzima rimane inattivo.