Risposta:
Inibire la funzione degli enzimi diventa quindi inattivo o riduce la sua efficienza.
Spiegazione:
Inibitori competitivi sono molecole che sono molto simili al substrato naturale degli enzimi e quindi competono per il sito attivo. Di conseguenza, l'inibitore si lega al sito attivo e rimane il loro, impedendo ulteriori reazioni.
L'enzima può reagire con l'inibitore e rilasciare i prodotti come di solito fare al suo substrato, quindi l'inibitore e il substrato competono per il sito attivo.
Non competitivo gli inibitori si legano a un sito allosterico dell'enzima (un sito sull'enzima che non è quello attivo). Ciò provoca un cambiamento conformazionale della proteina, distorcendo il sito attivo e quindi non è in grado di legare il substrato. Finché l'inibitore non competitivo è legato, l'enzima rimane inattivo.
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Quali sono alcuni esempi di inibitori enzimatici?
Di seguito sono riportati alcuni esempi di inibitori competitivi e non competitivi. Gli enzimi possono avere inibitori competitivi o non competitivi. Inibitori competitivi Relenza Questo è un farmaco sintetico progettato per il trattamento di individui con il virus dell'influenza. L'enzima virale neuraminidasi provoca la liberazione di virioni dalle cellule infette nel corpo dopo aver scisso una proteina di aggancio. Il farmaco Relenza agisce come un inibitore competitivo, legandosi al sito attivo della neuraminidasi per prevenire la scissione della proteina di docking. In questo modo, i virioni non vengono ri
Perché gli inibitori enzimatici sono importanti? + Esempio
Lasciare che un'altra molecola non venga processata L'enzima è il sistema digestivo per abbattere le grandi molecole in piccole in modo che possano essere utilizzate dalla cellula ... Gli inibitori enzimatici sono così importanti soprattutto in medicina per impedire che le molecole vengano elaborate e creare cattive cliniche manifestazione per esempio come allergia