I substrati sono le molecole su cui agiranno gli enzimi.
Alcuni enzimi possono aiutare a mettere insieme le molecole del substrato, queste sono classificate come reazioni anabolizzanti.
Altri enzimi funzionano quasi come le forbici molecolari rompendo le molecole più grandi in pezzi più piccoli, queste sono chiamate reazioni cataboliche.
La somma totale di tutte le reazioni nel corpo (anabolico e catabolico) sono i processi metabolici (metabolismo).
Nel video qui sotto, l'enzima salivare amilasi agisce sulle molecole di amido (substrato) per produrre prodotti monosaccaride e disaccaridi.
Video da: Noel Pauller
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Spero che questo ti aiuti!
Cosa sono gli inibitori enzimatici (competitivi e non competitivi)?
Inibire la funzione degli enzimi diventa quindi inattivo o riduce la sua efficienza. Gli inibitori competitivi sono molecole che sono molto simili al substrato naturale degli enzimi e quindi competono per il sito attivo. Di conseguenza, l'inibitore si lega al sito attivo e rimane il loro, impedendo ulteriori reazioni. L'enzima può reagire con l'inibitore e rilasciare i prodotti come di solito fare al suo substrato, quindi l'inibitore e il substrato competono per il sito attivo. Gli inibitori non competitivi si legano a un sito allosterico dell'enzima (un sito sull'enzima che non è quello a
Quali sono alcuni esempi di inibitori enzimatici?
Di seguito sono riportati alcuni esempi di inibitori competitivi e non competitivi. Gli enzimi possono avere inibitori competitivi o non competitivi. Inibitori competitivi Relenza Questo è un farmaco sintetico progettato per il trattamento di individui con il virus dell'influenza. L'enzima virale neuraminidasi provoca la liberazione di virioni dalle cellule infette nel corpo dopo aver scisso una proteina di aggancio. Il farmaco Relenza agisce come un inibitore competitivo, legandosi al sito attivo della neuraminidasi per prevenire la scissione della proteina di docking. In questo modo, i virioni non vengono ri
Perché gli enzimi sono specifici per determinati substrati?
Perché hanno delle tasche leganti specificamente formate. La tasca legante di un enzima (chiamato sito attivo) è generalmente conservata evolutivamente e specifica per un substrato specifico. È fondamentalmente come un foro chiave: solo la corretta struttura del substrato (chiave) si adatta e funziona.