Perché una curva di dissociazione dell'ossigeno potrebbe essere sigmoidale?

Perché una curva di dissociazione dell'ossigeno potrebbe essere sigmoidale?
Anonim

Perché è associato al legame cooperativo dell'ossigeno.

VS. NONCOOPERATIVO LEGAME DI OSSIGENO COOPERATIVO

Il legame dell'ossigeno non cooperativo è comunemente associato a mioglobina. È un monomero. Ha un iperbolico curva di legame dell'ossigeno e NON ha legami cooperanti di ossigeno. Questo è descritto come:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2)) / ("K" _D + "P" _ (O_2)) #

dove # "Y" # è la saturazione frazionaria (asse y), # "P" _ (O_2) # è la pressione parziale di ossigeno in # "Torr" # (asse x), e # "K" _D # è la costante di dissociazione per gli eventi vincolanti. # "K" _D # è più piccolo per affinità di legame più elevate.

Legame cooperativo di ossigeno è fondamentalmente un effetto in cui l'affinità di legame dell'ossigeno può modificare a seconda di quanto ossigeno è legato, e questo è descritto tramite a sigmoidale curva vincolante.

EMOGLOBINA

Emoglobina, un # # Alpha_2beta_2 heterotetramer, è il esempio principale per le curve leganti dell'ossigeno sigmoideo. La sua curva di legame è definita come:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2) ^ n) / ("P" _50 ^ n + "P" _ (O_2) ^ n) #

dove # "Y" # è la saturazione frazionaria (asse y), # "P" _ (O_2) # è la pressione parziale di ossigeno in # "Torr" # (Asse x), # "P" _50 # è la pressione parziale dell'ossigeno quando # "K" _D = "P" _ (O_2) #, e # "K" _D # è la costante di dissociazione per gli eventi vincolanti. #n <= 4 # per l'emoglobina e # "K" _D # è più piccolo per affinità di legame più elevate.

E la curva di associazione assomiglia a:

LEGAME DI OSSIGENO COOPERATIVO

Fondamentalmente, il legame cooperativo di ossigeno significa che a Basso quantità di ossigeno, affinità di legame è Basso e anche la saturazione frazionata Basso , mentre allo stesso tempo, a alto quantità di ossigeno, affinità di legame è alto e anche la saturazione frazionata alto .

Questo è ottimo perché l'emoglobina può legare bene l'ossigeno quando c'è molto intorno e rilasciarlo bene quando non c'è molto ossigeno intorno. Questo rende più facile per svolgere il suo lavoro come un proteina di trasporto dell'ossigeno.

Non matematicamente, questo può essere descritto osservando che l'ossigeno è un Effettore / regolatore omotipico, quindi una volta che si lega al # "Fe" ("II") # centro in eme e il ferro si muove verso il basso #0.6# Angstrom nel piano dell'eme, l'altro vicino # "Fe" ("II") # siti vincolanti imitare il cambiamento conformazionale e quindi facilitare il legame di più ossigeno.